是氧合而不是氧化。即
提到 的 不是「化合」，而是「配合」。
每个 Hb（血红蛋白）分子由 1 个珠蛋白和 4 个血红素，对血红蛋白的整体结构就不做搬运了，其中运输氧的关键是血红素又称亚铁原卟啉，是下面这个大萌物。
如图，根据原子轨道理论，二价铁会形成六个配位键，其中四个被上图卟啉环中的吡咯基上的 氮（N） 占着，还有两个，一个被组氨酸残基的氮占着，另一个用来与氧分子配位（如下）。那么血红蛋白是如何运输氧气的呢？
------------------- 组氨酸残基 ---------------------------------- 图（b)中的卟啉环 ----------------- 氧气
（连接着多肽链曲折缠绕形成亚基）
该构造厉害之处在于卟啉环的孔径大小正好符合二价铁离子，可以把氧分子卡住，而此时辅以结合力相对较弱的配位键简直要吊炸天！首先因为配位键结合力度较弱，所以解离和结合的难度相对就小，当二价铁与氧气配合后，氧的另一端由于可以形成氢键会对 Hb 的四级结构形成影响（四级结构就是多肽链亚基通过 非共价键 而形成大分子体系），因为是非共价键结合，当血液环境中 CO2 和 H+ 的浓度发生改变时，也会对 Hb 的四级结构产生影响。四级结构发生改变带来的的一个影响是 未配位的二价铁离子与氧气的的接触机会发生改变，即 Hb 再结合氧气的难度改变，产生协同效应，氧气逐个脱离，逐个增加；另一方面 （高潮来了）：当血红蛋白需要脱去氧气时，四级结构的改变牵拉组氨酸残基，然后牵拉带动二价铁，而铁与氮配位能力要大于氧的，而此时氧气确无法穿过卟啉环，便被卡了下来，如此氧气便脱去。
试着想象上图从右向左拽的动态过程。
而换成一氧化碳就悲剧了。一氧化碳与二价铁离子的结合能力要比氮，氧强太多，其中其极性是一大因素，一旦结合很难脱去。影响了上述过程。
另外，从血红蛋白一级结构（氨基酸残基的排列）特点来看，大部分氨基酸是可变的，在 Hb 内部的氨基酸变异非常大，但一般都是从一种疏水氨基酸变为另一种疏水氨基酸。这样为血红素提供一个疏水的微环境，可以防止 Fe2+ 与水接触氧化为 Fe3+ 而丧失与氧结合的功能。